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    冯巍课题组揭示驱动蛋白kinesin-3自抑制的分子机制
    2018-11-22 | 【     】【打印】【关闭

      2018年11月21日,美国国家科学院院刊(PNAS)在线发表中国科学院生物物理研究所冯巍课题组题为“Coiled-coil 1-mediated fastening of the neck and motor domains for kinesin-3 autoinhibition”的研究文章。该研究主要通过生物化学和结构生物学等手段,解析得到驱动蛋白kinesin-3处于活性自抑制状态的高分辨率结构,并揭示驱动蛋白kinesin-3自抑制的分子机制。

      驱动蛋白是真核细胞内基于微管运动的一类重要分子马达,其可以利用ATP水解产生的能量,沿着微管把蛋白质复合体、mRNA和细胞器运输到特定部位,在细胞内物质运输、细胞分裂等过程中发挥重要作用。驱动蛋白功能的紊乱会导致包括截瘫、中耳炎、哮喘等多种疾病。冯巍课题组一直致力于驱动蛋白kinesin-3的相关研究,前期研究已经揭示驱动蛋白kinesin-3活性状态下的二聚化结构模型(Structure 2012,JBC 2016,JMB 2018)。

      近期,冯巍课题组又在驱动蛋白kinesin-3活性自抑制的研究方面取得重要进展。驱动蛋白kinesin-3的N-端区域依次包括马达结构域(MD)、颈部螺旋(NC)和卷曲螺旋(CC1)。前期研究表明,CC1可以介导驱动蛋白kinesin-3的活性自抑制,但自抑制的分子机制并不清楚。在该研究中,冯巍课题组解析得到kinesin-3家族蛋白KIF13B的活性状态MD-NC二聚体和自抑制状态MD-NC-CC1单体的高分辨率晶体结构。MD-NC-CC1单体结构显示,CC1出乎意料的断裂成两段螺旋结构,可以同时与NC和MD相互作用,并把两者拴系在一起。通过与MD-NC二聚体结构的比较,CC1介导NC与MD的整合不仅阻止NC二聚体的形成,而且抑制颈部连接部分(NL)与MD的分离以及阻断ADP从MD中的释放,从而使得MD处于活性自抑制状态。因此,在驱动蛋白kinesin-3中,CC1可以把颈部螺旋和马达结构域拴系一起,并同时抑制整个颈部区域(包括NL和NC)。这种新颖的驱动蛋白活性自抑制机制可能进一步适用于其他kinesin-3家族蛋白。

      该工作由中国科学院生物物理研究所冯巍课题组完成,冯巍课题组助理研究员任锦启和博士生王爽为本文共同第一作者,冯巍研究员为本文通讯作者。该研究得到了国家重点研发计划、国家自然科学基金的资助。

      图1:CC1介导驱动蛋白kinesin-3活性自抑制的工作模型

      文章链接://www.pnas.org/content/early/2018/11/21/1811209115 

          供稿:冯巍课题组

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